البروتينات هي مواد عضوية. تتميز هذه المركبات الجزيئية بتكوين معين وتتحلل إلى أحماض أمينية عند التحلل المائي. تأتي جزيئات البروتين في مجموعة متنوعة من الأشكال ، يتكون الكثير منها من سلاسل متعددة الببتيد. يتم ترميز المعلومات حول بنية البروتين في الحمض النووي ، وتسمى عملية تخليق البروتين الترجمة.
التركيب الكيميائي للبروتينات
متوسط البروتين يحتوي على:
- 52٪ كربون ؛
- 7٪ هيدروجين ؛
- 12٪ نيتروجين ؛
- 21٪ أكسجين ؛
- 3٪ كبريت.
جزيئات البروتين عبارة عن بوليمرات. من أجل فهم هيكلها ، من الضروري معرفة مونومراتها ، والأحماض الأمينية.
أحماض أمينية
يتم تقسيمها عادةً إلى فئتين: تحدث باستمرار وتحدث أحيانًا. الأول يتضمن 18 مونومر بروتين و 2 أميد آخر: أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك. في بعض الأحيان لا يوجد سوى ثلاثة أحماض.
يمكن تصنيف هذه الأحماض بعدة طرق: حسب طبيعة السلاسل الجانبية أو شحنة جذورها ، يمكن أيضًا تقسيمها على عدد مجموعات CN و COOH.
الهيكل الأساسي للبروتين
يحدد تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البروتينالمستويات اللاحقة من التنظيم والخصائص والوظائف. النوع الرئيسي للرابطة بين المونومرات هو الببتيد. يتكون عن طريق فصل الهيدروجين عن حمض أميني ومجموعة OH عن أخرى.
المستوى الأول لتنظيم جزيء البروتين هو تسلسل الأحماض الأمينية فيه ، ببساطة سلسلة تحدد بنية جزيئات البروتين. يتكون من "هيكل عظمي" له هيكل منتظم. هذا تسلسل متكرر -NH-CH-CO-. يتم تمثيل السلاسل الجانبية المنفصلة بواسطة جذور الأحماض الأمينية (R) ، وتحدد خصائصها تكوين بنية البروتينات.
حتى لو كانت بنية جزيئات البروتين هي نفسها ، فإنها يمكن أن تختلف في الخصائص فقط عن حقيقة أن مونومراتها لها تسلسل مختلف في السلسلة. يتم تحديد ترتيب الأحماض الأمينية في البروتين عن طريق الجينات ويفرض وظائف بيولوجية معينة على البروتين. غالبًا ما يكون تسلسل المونومرات في الجزيئات المسؤولة عن نفس الوظيفة قريبًا في الأنواع المختلفة. هذه الجزيئات - المتشابهة أو المتشابهة في التنظيم وتؤدي نفس الوظائف في أنواع مختلفة من الكائنات الحية - هي بروتينات متماثلة. تم وضع هيكل وخصائص ووظائف الجزيئات المستقبلية بالفعل في مرحلة تخليق سلسلة الأحماض الأمينية.
بعض الميزات المشتركة
تمت دراسة بنية البروتينات لفترة طويلة ، وسمح لنا تحليل هيكلها الأساسي بعمل بعض التعميمات. تتميز معظم البروتينات بوجود جميع الأحماض الأمينية العشرين ، والتي يوجد منها بشكل خاص العديد من الجلايسين والألانين وحمض الأسبارتيك والجلوتامين والقليل من التربتوفان والأرجينين والميثيونين ،الهيستيدين. الاستثناءات الوحيدة هي مجموعات معينة من البروتينات ، على سبيل المثال ، الهستونات. إنها ضرورية لتغليف الحمض النووي وتحتوي على الكثير من الهيستيدين.
التعميم الثاني: في البروتينات الكروية لا توجد أنماط عامة في تناوب الأحماض الأمينية. ولكن حتى عديد الببتيدات البعيدة في النشاط البيولوجي لها أجزاء صغيرة متطابقة من الجزيئات.
الهيكل الثانوي
المستوى الثاني من تنظيم سلسلة البولي ببتيد هو ترتيبها المكاني ، المدعوم بروابط هيدروجينية. قم بتخصيص α-helix و-fold. لا يحتوي جزء من السلسلة على هيكل مرتب ، وتسمى هذه المناطق غير متبلور.
حلزون ألفا لجميع البروتينات الطبيعية هو اليد اليمنى. دائمًا ما تواجه الجذور الجانبية للأحماض الأمينية في الحلزون الخارج وتقع على جانبي محوره. إذا كانت غير قطبية ، يتم تجميعها على جانب واحد من اللولب ، مما ينتج عنه أقواس تخلق ظروفًا لتقارب المقاطع الحلزونية المختلفة.
طيات بيتا - الحلزونات المطولة للغاية - تميل إلى أن تكون جنبًا إلى جنب في جزيء البروتين وتشكل طبقات مطوية متوازية وغير متوازية.
هيكل البروتين العالي
المستوى الثالث من تنظيم جزيء البروتين هو طي اللوالب والطيات والأقسام غير المتبلورة في هيكل مضغوط. هذا بسبب تفاعل الجذور الجانبية للمونومرات مع بعضها البعض. تنقسم هذه التوصيلات إلى عدة أنواع:
- تتشكل روابط هيدروجينية بين الجذور القطبية ؛
- مسعور- بين مجموعات R غير القطبية ؛
- قوى الجذب الكهروستاتيكية (الروابط الأيونية) - بين المجموعات التي تكون شحنتها معاكسة ؛
- جسور ثاني كبريتيد بين جذور السيستين.
النوع الأخير من السندات (–S=S-) هو تفاعل تساهمي. تقوي جسور ثاني كبريتيد البروتينات ، ويصبح هيكلها أكثر دواما. لكن مثل هذه الاتصالات غير مطلوبة. على سبيل المثال ، قد يكون هناك القليل جدًا من السيستين في سلسلة البولي ببتيد ، أو أن جذورها موجودة في مكان قريب ولا يمكنها إنشاء "جسر".
المستوى الرابع من التنظيم
ليست كل البروتينات تشكل بنية رباعية. يتم تحديد بنية البروتينات في المستوى الرابع من خلال عدد سلاسل البولي ببتيد (البروتومرات). إنها مترابطة بنفس الروابط مثل المستوى السابق للتنظيم ، باستثناء جسور ثاني كبريتيد. يتكون الجزيء من عدة بروتومرات ، لكل منها هيكلها العالي الخاص (أو المتطابق).
تحدد جميع مستويات التنظيم الوظائف التي ستؤديها البروتينات الناتجة. تحدد بنية البروتينات في المستوى الأول من التنظيم بدقة شديدة دورها اللاحق في الخلية والجسم ككل.
وظائف البروتين
من الصعب حتى تخيل مدى أهمية دور البروتينات في نشاط الخلية. أعلاه ، قمنا بفحص هيكلها. تعتمد عليه وظائف البروتينات بشكل مباشر.
أداء وظيفة المبنى (الهيكلية) ، فهي تشكل أساس السيتوبلازم لأي خلية حية. هذه البوليمرات هي المادة الرئيسية لجميع أغشية الخلايا عندمامعقد مع الدهون. يتضمن هذا أيضًا تقسيم الخلية إلى مقصورات ، لكل منها ردود أفعالها الخاصة. الحقيقة هي أن كل مجموعة من العمليات الخلوية تتطلب ظروفها الخاصة ، وخاصة أن الرقم الهيدروجيني للوسط يلعب دورًا مهمًا. تبني البروتينات أقسامًا رقيقة تقسم الخلية إلى ما يسمى بالمقصورات. والظاهرة نفسها تسمى التقسيم
الوظيفة التحفيزية هي تنظيم جميع ردود أفعال الخلية. جميع الإنزيمات هي إما بروتينات بسيطة أو معقدة في الأصل.
أي نوع من حركة الكائنات الحية (عمل العضلات ، حركة البروتوبلازم في الخلية ، وميض الأهداب في البروتوزوا ، وما إلى ذلك) تتم بواسطة البروتينات. تسمح بنية البروتينات لها بالتحرك وتشكيل ألياف وحلقات.
وظيفة النقل هي أن العديد من المواد يتم نقلها عبر غشاء الخلية بواسطة بروتينات حاملة خاصة.
الدور الهرموني لهذه البوليمرات واضح على الفور: عدد من الهرمونات عبارة عن بروتينات في التركيب ، على سبيل المثال ، الأنسولين ، الأوكسيتوسين.
يتم تحديد وظيفة الفراغ من خلال حقيقة أن البروتينات قادرة على تكوين رواسب. على سبيل المثال ، فالغومين البيض وكازين الحليب وبروتينات البذور النباتية - فهي تخزن كمية كبيرة من العناصر الغذائية.
جميع الأوتار ، والمفاصل ، وعظام الهيكل العظمي ، والحوافر تتشكل من البروتينات ، وهو ما يقودنا إلى وظيفتها التالية - الدعم.
جزيئات البروتين هي مستقبلات تقوم بالتعرف الانتقائي على مواد معينة. في هذا الدور ، تُعرف البروتينات السكرية والليكتين بشكل خاص.
الأهمعوامل المناعة - الأجسام المضادة والنظام المتمم حسب الأصل هي بروتينات. على سبيل المثال ، تعتمد عملية تخثر الدم على التغيرات في بروتين الفيبرينوجين. الجدران الداخلية للمريء والمعدة مبطنة بطبقة واقية من البروتينات المخاطية - الرخويات. السموم هي أيضًا بروتينات في الأصل. أساس الجلد الذي يحمي جسم الحيوانات هو الكولاجين. كل هذه الوظائف البروتينية وقائية.
حسنًا ، الوظيفة الأخيرة تنظيمية. هناك بروتينات تتحكم في عمل الجينوم. أي أنها تنظم النسخ والترجمة.
بغض النظر عن مدى أهمية دور البروتينات ، فقد كشف العلماء عن بنية البروتينات لفترة طويلة. والآن يكتشفون طرقًا جديدة لاستخدام هذه المعرفة.
