البروتينات هي أحد العناصر العضوية المهمة لأي خلية حية في الجسم. يؤدون العديد من الوظائف: الدعم ، والتأشير ، والإنزيم ، والنقل ، والبنيوية ، والمستقبلات ، وما إلى ذلك. أصبحت الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية للبروتينات تكيفات تطورية مهمة. مما تتكون هذه الجزيئات؟ لماذا يعتبر التكوين الصحيح للبروتينات في خلايا الجسم مهمًا جدًا؟
المكونات الهيكلية للبروتينات
مونومرات أي سلسلة بولي ببتيد هي أحماض أمينية (AA). هذه المركبات العضوية منخفضة الوزن الجزيئي شائعة جدًا في الطبيعة ويمكن أن توجد كجزيئات مستقلة تؤدي وظائفها الخاصة. من بينها نقل المواد ، استقبال ، تثبيط أو تفعيل الإنزيمات.
يوجد حوالي 200 حمض أميني حيوي في المجموع ، ولكن 20 منهم فقط يمكن أن تكون مونومرات بروتينية. تذوب بسهولة في الماء ، ولها بنية بلورية ، والعديد من المذاق الحلو.
C مادة كيميائيةمن وجهة نظر AA ، هذه جزيئات تحتوي بالضرورة على مجموعتين وظيفيتين: -COOH و -NH2. بمساعدة هذه المجموعات ، تشكل الأحماض الأمينية سلاسل ، وتتواصل مع بعضها البعض برابطة الببتيد.
لكل من الأحماض الأمينية الـ 20 بروتينًا جذريًا خاصًا به ، اعتمادًا على الخصائص الكيميائية التي تختلف. وفقًا لتكوين هذه الجذور ، يتم تصنيف جميع AAs إلى عدة مجموعات.
- غير قطبي: إيزولوسين ، جلايسين ، ليسين ، فالين ، برولين ، ألانين.
- قطبي وغير مشحون: ثريونين ، ميثيونين ، سيستين ، سيرين ، جلوتامين ، أسباراجين.
- عطري: تيروزين ، فينيل ألانين ، تريبتوفان.
- قطبي وسالب الشحنة: غلوتامات ، أسبارتاتي
- قطبي وشحنة موجبة: أرجينين ، هيستيدين ، ليسين.
يعتمد أي مستوى من تنظيم بنية البروتين (الابتدائي والثانوي والثالثي والرباعي) على سلسلة بولي ببتيد تتكون من AA. الاختلاف الوحيد هو كيفية طي هذا التسلسل في الفضاء وبمساعدة الروابط الكيميائية التي يتم الحفاظ على هذا التشكل.
الهيكل الأساسي للبروتين
يتكون أي بروتين على الريبوسومات - عضيات خلوية غير غشائية تشارك في تخليق سلسلة البولي ببتيد. هنا ، ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض باستخدام رابطة ببتيدية قوية ، وتشكل بنية أساسية. ومع ذلك ، فإن هيكل البروتين الأساسي هذا يختلف تمامًا عن الهيكل الرباعي ، لذلك من الضروري زيادة نضج الجزيء.
مثل البروتيناتالإيلاستين ، والهيستونات ، والجلوتاثيون ، مع مثل هذا الهيكل البسيط ، قادرون على أداء وظائفهم في الجسم. بالنسبة للغالبية العظمى من البروتينات ، فإن الخطوة التالية هي تشكيل شكل ثانوي أكثر تعقيدًا.
هيكل البروتين الثانوي
تشكيل روابط الببتيد هو الخطوة الأولى في نضوج معظم البروتينات. حتى يتمكنوا من أداء وظائفهم ، يجب أن يخضع تشكيلهم المحلي لبعض التغييرات. يتم تحقيق ذلك بمساعدة الروابط الهيدروجينية - الهشة ، ولكن في نفس الوقت العديد من الوصلات بين المراكز الأساسية والحمضية لجزيئات الأحماض الأمينية.
هذه هي الطريقة التي يتم بها تكوين البنية الثانوية للبروتين ، والتي تختلف عن الرباعية في بساطة التجميع والتشكيل المحلي. هذا الأخير يعني أنه لا تخضع السلسلة بأكملها للتحول. يمكن أن تتشكل الروابط الهيدروجينية في عدة مواقع على مسافات مختلفة عن بعضها البعض ، ويعتمد شكلها أيضًا على نوع الأحماض الأمينية وطريقة التجميع.
الليزوزيم والبيبسين ممثلان للبروتينات التي لها بنية ثانوية. يشارك البيبسين في الهضم ، ويقوم الليزوزيم بوظيفة وقائية في الجسم ، ويدمر جدران خلايا البكتيريا.
ملامح الهيكل الثانوي
يمكن أن تختلف المطابقات المحلية لسلسلة الببتيد عن بعضها البعض. تمت بالفعل دراسة العشرات ، ثلاثة منها هي الأكثر شيوعًا. من بينها alpha helix و beta و beta twist
حلزوني ألفا -أحد أكثر التكوينات شيوعًا للهيكل الثانوي لمعظم البروتينات. إنه إطار قضيب صلب بضربة 0.54 نانومتر. جذور الأحماض الأمينية تشير إلى الخارج
اللوالب اليمنى هي الأكثر شيوعًا ، ويمكن أحيانًا العثور على نظرائها من اليد اليسرى. يتم تنفيذ وظيفة التشكيل بواسطة روابط هيدروجينية ، والتي تعمل على استقرار الضفائر. السلسلة التي تشكل اللولب ألفا تحتوي على القليل جدًا من البرولين والأحماض الأمينية المشحونة بالقطب.
- منعطف بيتا معزول في شكل منفصل ، على الرغم من أنه يمكن تسميته جزء من طبقة بيتا. خلاصة القول هي انحناء سلسلة الببتيد ، التي تدعمها روابط هيدروجينية. عادةً ما يتكون مكان الانحناء نفسه من 4-5 أحماض أمينية ، من بينها وجود البرولين إلزاميًا. AK هذا هو الوحيد ذو الهيكل العظمي الصلب والقصير ، مما يسمح له بتشكيل دوران ذاتي.
- طبقة بيتا هي سلسلة من الأحماض الأمينية التي تشكل العديد من الانحناءات وتثبتها بروابط هيدروجينية. يشبه هذا الشكل إلى حد بعيد ورقة مطوية في أكورديون. غالبًا ما يكون للبروتينات العدوانية هذا الشكل ، لكن هناك استثناءات عديدة.
ميّز بين طبقة بيتا المتوازية والمضادة للتوازي. في الحالة الأولى ، يتطابق الطرفان C و N عند الانحناءات ونهايات السلسلة ، وفي الحالة الثانية لا يتطابقان.
الهيكل الثالثي
يؤدي المزيد من عبوات البروتين إلى تكوين هيكل ثالث. يتم تثبيت هذا التشكل بمساعدة روابط الهيدروجين وثاني كبريتيد وكارهة للماء والأيونية. يسمح عددهم الكبير بلف الهيكل الثانوي إلى هيكل أكثر تعقيدًا.شكله وثبته.
بروتينات كروية و ليفية منفصلة. جزيء الببتيدات الكروية هو هيكل كروي. أمثلة: الألبومين ، الجلوبيولين ، الهيستونات في البنية الثالثة.
تشكل البروتينات الليفية خيوطًا قوية يتجاوز طولها عرضها. غالبًا ما تؤدي هذه البروتينات وظائف هيكلية وتشكيلية. ومن الأمثلة فيبروين ، والكيراتين ، والكولاجين ، والإيلاستين.
بنية البروتينات في التركيب الرباعي للجزيء
إذا تم دمج العديد من الكريات في مجمع واحد ، يتم تشكيل ما يسمى بالبنية الرباعية. هذا التشكل ليس نموذجيًا لجميع الببتيدات ، ويتشكل عندما يكون من الضروري أداء وظائف مهمة ومحددة.
كل كرة في بروتين معقد هي مجال منفصل أو أولي. بشكل جماعي ، تسمى بنية البروتينات الخاصة بالبنية الرباعية للجزيء بالقليل.
عادة ، يحتوي هذا البروتين على العديد من التوافقات المستقرة التي تغير بعضها البعض باستمرار ، إما اعتمادًا على تأثير أي عوامل خارجية ، أو عندما يكون من الضروري أداء وظائف مختلفة.
أحد الاختلافات المهمة بين البنية الثلاثية والرباعية للبروتين هو الروابط بين الجزيئات ، وهي المسؤولة عن توصيل العديد من الكريات. في وسط الجزيء بأكمله ، غالبًا ما يوجد أيون معدني ، والذي يؤثر بشكل مباشر على تكوين الروابط بين الجزيئات.
هياكل بروتينية إضافية
ليس دائمًا سلسلة من الأحماض الأمينية كافية لأداء وظائف البروتين. فيفي معظم الحالات ، ترتبط هذه الجزيئات بمواد أخرى ذات طبيعة عضوية وغير عضوية. نظرًا لأن هذه الميزة مميزة للعدد الهائل من الإنزيمات ، فإن تكوين البروتينات المعقدة ينقسم عادةً إلى ثلاثة أجزاء:
- Apoenzyme هو جزء البروتين من الجزيء ، وهو عبارة عن سلسلة من الأحماض الأمينية.
- الإنزيم ليس بروتينًا ، ولكنه جزء عضوي. يمكن أن تشمل أنواعًا مختلفة من الدهون أو الكربوهيدرات أو حتى الأحماض النووية. وهذا يشمل ممثلي المركبات النشطة بيولوجيا ، ومن بينها الفيتامينات.
- العامل المساعد - جزء غير عضوي ، يتم تمثيله في الغالبية العظمى من الحالات بواسطة أيونات المعادن.
تتطلب بنية البروتينات في التركيب الرباعي للجزيء مشاركة عدة جزيئات من أصل مختلف ، لذلك فإن العديد من الإنزيمات لها ثلاثة مكونات في وقت واحد. مثال على ذلك هو إنزيم الفوسفوكيناز ، وهو إنزيم يضمن نقل مجموعة الفوسفات من جزيء ATP.
أين يتكون الهيكل الرباعي لجزيء البروتين؟
يبدأ تصنيع سلسلة البولي ببتيد على ريبوسومات الخلية ، ولكن يحدث مزيد من نضوج البروتين في العضيات الأخرى. يجب أن يدخل الجزيء الذي تم تشكيله حديثًا إلى نظام النقل ، والذي يتكون من الغشاء النووي ، و ER ، وجهاز جولجي ، والجسيمات الحالة.
تحدث مضاعفات التركيب المكاني للبروتين في الشبكة الإندوبلازمية ، حيث لا تتشكل فقط أنواع مختلفة من الروابط (الهيدروجين ، ثاني كبريتيد ، كاره للماء ، بين الجزيئات ، الأيونية) ، ولكن أيضًا تمت إضافة الإنزيم المساعد والعامل المساعد. هذا يشكل رباعيهيكل البروتين.
عندما يكون الجزيء جاهزًا تمامًا للعمل ، فإنه يدخل إما سيتوبلازم الخلية أو جهاز جولجي. في الحالة الأخيرة ، يتم حزم هذه الببتيدات في الجسيمات الحالة ونقلها إلى أجزاء أخرى من الخلية.
أمثلة على البروتينات قليلة القسيمات
البنية الرباعية هي بنية البروتينات المصممة للمساهمة في أداء الوظائف الحيوية في الكائن الحي. يسمح التكوين المعقد للجزيئات العضوية ، أولاً وقبل كل شيء ، بالتأثير على عمل العديد من عمليات التمثيل الغذائي (الإنزيمات).
البروتينات المهمة بيولوجيا هي الهيموجلوبين والكلوروفيل والهيموسيانين. حلقة البورفيرين هي أساس هذه الجزيئات ، وفي وسطها أيون معدني.
الهيموجلوبين
يتكون التركيب الرباعي لجزيء بروتين الهيموجلوبين من 4 كريات متصلة بواسطة روابط بين الجزيئات. في الوسط يوجد البورفين مع أيون حديد. ينتقل البروتين في سيتوبلازم كريات الدم الحمراء ، حيث تحتل حوالي 80٪ من الحجم الكلي للسيتوبلازم.
أساس الجزيء هو الهيم ، الذي له طبيعة غير عضوية أكثر ولونه أحمر. وهو أيضًا منتج التحلل الأساسي للهيموجلوبين في الكبد.
نعلم جميعًا أن الهيموجلوبين يؤدي وظيفة نقل مهمة - نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون في جميع أنحاء جسم الإنسان. يشكل التكوين المعقد لجزيء البروتين مراكز نشطة خاصة ، قادرة على ربط الغازات المقابلة بالهيموجلوبين.
عندما يتشكل مركب بروتين-غاز ، يتم تكوين ما يسمى أوكسي هيموغلوبين وكربوهيموغلوبين. ومع ذلك ، هناك واحد آخرمجموعة متنوعة من هذه الارتباطات ، وهي مستقرة تمامًا: كربوكسي هيموغلوبين. إنه مركب من البروتين وأول أكسيد الكربون ، والذي يفسر ثباته هجمات الاختناق بالسمية المفرطة.
الكلوروفيل
ممثل آخر للبروتينات ذات البنية الرباعية ، والتي يتم دعم روابط المجال الخاصة بها بالفعل بواسطة أيون المغنيسيوم. تتمثل الوظيفة الرئيسية للجزيء بأكمله في المشاركة في عمليات التمثيل الضوئي في النباتات.
هناك أنواع مختلفة من الكلوروفيل والتي تختلف عن بعضها البعض في جذور حلقة البورفيرين. يتم تمييز كل من هذه الأصناف بحرف منفصل من الأبجدية اللاتينية. على سبيل المثال ، تتميز النباتات البرية بوجود الكلوروفيل أ أو الكلوروفيل ب ، بينما تحتوي الطحالب أيضًا على أنواع أخرى من هذا البروتين.
الهيموسيانين
هذا الجزيء هو تناظرية للهيموجلوبين في العديد من الحيوانات الدنيا (المفصليات ، الرخويات ، إلخ). يتمثل الاختلاف الرئيسي في بنية البروتين ذو التركيب الجزيئي الرباعي في وجود أيون الزنك بدلاً من أيون الحديد. الهيموسيانين له لون مزرق.
في بعض الأحيان يتساءل الناس عما سيحدث إذا استبدلنا الهيموجلوبين البشري بالهيموسيانين. في هذه الحالة ، ينزعج المحتوى المعتاد للمواد في الدم ، وخاصة الأحماض الأمينية. الهيموسيانين أيضًا غير مستقر لتكوين مركب من ثاني أكسيد الكربون ، لذلك "الدم الأزرق" يميل إلى تكوين جلطات دموية.
