كلمة "إنزيم" لها جذور لاتينية. في الترجمة ، هذا يعني "العجين المخمر". في اللغة الإنجليزية ، يتم استخدام مفهوم "الإنزيم" ، المشتق من المصطلح اليوناني ، والذي يعني نفس الشيء. الإنزيمات هي بروتينات متخصصة. تتشكل في الخلايا ولديها القدرة على تسريع مسار العمليات الكيميائية الحيوية. بمعنى آخر ، هم بمثابة محفزات بيولوجية. دعونا نفكر أكثر في ما يشكل خصوصية عمل الإنزيمات. سيتم أيضًا وصف أنواع الخصوصية في المقالة.
الخصائص العامة
مظهر من مظاهر النشاط التحفيزي لبعض الإنزيمات يرجع إلى وجود عدد من المركبات غير البروتينية. يطلق عليهم العوامل المساعدة. وهي مقسمة إلى مجموعتين: أيونات المعادن وعدد من المواد غير العضوية وكذلك الإنزيمات المساعدة (المركبات العضوية).
آلية النشاط
تنتمي الإنزيمات بطبيعتها الكيميائية إلى مجموعة البروتينات. ومع ذلك ، على عكس الأخير ، تحتوي العناصر قيد النظر على موقع نشط. إنه مجمع فريد من المجموعات الوظيفية لبقايا الأحماض الأمينية. يتم توجيهها بشكل صارم في الفضاء بسبب البنية الثلاثية أو الرباعية للإنزيم. غير نشطالمركز عبارة عن مواقع تحفيزية وركيزة معزولة. هذا الأخير هو ما يحدد خصوصية الإنزيمات. الركيزة هي المادة التي يعمل عليها البروتين. في السابق ، كان يُعتقد أن تفاعلهم يتم على أساس مبدأ "مفتاح القلعة". بمعنى آخر ، يجب أن يتوافق الموقع النشط بوضوح مع الركيزة. في الوقت الحاضر ، تسود فرضية مختلفة. يُعتقد أنه لا يوجد تطابق دقيق في البداية ، لكنه يظهر في سياق تفاعل المواد. الموقع الثاني - الحفاز - يؤثر على خصوصية الإجراء. بمعنى آخر ، إنه يحدد طبيعة التفاعل المتسارع.
مبنى
جميع الإنزيمات مقسمة إلى مكون واحد ومكونين. الأول له هيكل مشابه لبنية البروتينات البسيطة. أنها تحتوي فقط على الأحماض الأمينية. المجموعة الثانية - البروتينات - تشمل أجزاء بروتينية وغير بروتينية. الأخير هو الإنزيم ، الأول هو الإنزيم. يحدد الأخير خصوصية الركيزة للإنزيم. أي أنه يؤدي وظيفة موقع الركيزة في المركز النشط. وبالتالي ، فإن الإنزيم المساعد يعمل كمنطقة محفزة. يتعلق بخصوصية العمل. يمكن أن تعمل الفيتامينات والمعادن وغيرها من المركبات ذات الوزن الجزيئي المنخفض كأنزيمات مساعدة.
محفز
حدوث أي تفاعل كيميائي مرتبط بتصادم جزيئات المواد المتفاعلة. يتم تحديد حركتهم في النظام من خلال وجود طاقة حرة محتملة. بالنسبة للتفاعل الكيميائي ، من الضروري أن تأخذ الجزيئات عملية انتقالشرط. بمعنى آخر ، يجب أن يتمتعوا بالقوة الكافية للمرور عبر حاجز الطاقة. يمثل الحد الأدنى من الطاقة لجعل جميع الجزيئات متفاعلة. جميع المحفزات ، بما في ذلك الإنزيمات ، قادرة على خفض حاجز الطاقة. هذا يساهم في المسار المتسارع للتفاعل.
ما هي خصوصية الانزيمات؟
يتم التعبير عن هذه القدرة في تسريع رد فعل معين فقط. يمكن أن تعمل الإنزيمات على نفس الركيزة. ومع ذلك ، فإن كل واحد منهم سوف يسرع فقط رد فعل معين. يمكن تتبع الخصوصية التفاعلية للإنزيم من خلال مثال مركب نازعة هيدروجين البيروفات. يتضمن البروتينات التي تؤثر على PVK. أهمها: بيروفات ديهيدروجينيز ، بيروفات ديكاربوكسيلاز ، أسيتيل ترانسفيراز. يسمى التفاعل نفسه نزع الكربوكسيل المؤكسد من PVC. منتجها هو حمض الخليك النشط.
التصنيف
هناك الأنواع التالية من خصوصية الإنزيم:
- كيميائية مجسمة. يتم التعبير عنها في قدرة المادة على التأثير في أحد الأيزومرات الفراغية المحتملة للركيزة. على سبيل المثال ، فومارات هيدروتيز قادر على العمل على فومارات. ومع ذلك ، فإنه لا يؤثر على أيزومر رابطة الدول المستقلة - حمض الماليك.
- مطلق. يتم التعبير عن خصوصية إنزيمات هذا النوع في قدرة مادة ما على التأثير فقط على ركيزة معينة. على سبيل المثال ، يتفاعل السكروز حصريًا مع السكروز ، والأرجيناز مع الأرجينين ، وما إلى ذلك.
- نسبي. خصوصية الانزيمات في هذايتم التعبير عن الحالة في قدرة المادة على التأثير على مجموعة من الركائز التي لها رابطة من نفس النوع. على سبيل المثال ، يتفاعل alpha-amylase مع الجليكوجين والنشا. لديهم نوع رابطة الجليكوسيد. يؤثر التربسين ، البيبسين ، الكيموتريبسين على العديد من بروتينات مجموعة الببتيد.
درجة الحرارة
الإنزيمات لها خصوصية في ظل ظروف معينة. بالنسبة لمعظمهم ، يتم أخذ درجة حرارة + 35 … + 45 درجة كأفضل درجة. عندما يتم وضع مادة ما في ظروف ذات معدلات منخفضة ، سينخفض نشاطها. هذه الحالة تسمى التعطيل العكسي. عندما ترتفع درجة الحرارة ، ستتم استعادة قدراته. تجدر الإشارة إلى أنه عند وضعها في ظروف يكون فيها t أعلى من القيم المشار إليها ، سيحدث تعطيل أيضًا. ومع ذلك ، في هذه الحالة ، سيكون لا رجوع فيه ، لأنه لن يتم استعادته عندما تنخفض درجة الحرارة. هذا بسبب تمسخ الجزيء.
تأثير الرقم الهيدروجيني
تعتمد شحنة الجزيء على الحموضة. وفقًا لذلك ، يؤثر الرقم الهيدروجيني على نشاط الموقع النشط وخصوصية الإنزيم. يختلف مؤشر الحموضة الأمثل لكل مادة. ومع ذلك ، في معظم الحالات يكون 4-7. على سبيل المثال ، بالنسبة لعاب ألفا أميليز ، فإن الحموضة المثلى هي 6.8. في غضون ذلك ، هناك عدد من الاستثناءات. الحموضة المثلى للبيبسين ، على سبيل المثال ، هي 1.5-2.0 ، الكيموتريبسين والتريبسين هي 8-9.
تركيز
كلما زاد وجود الإنزيم ، زادت سرعة معدل التفاعل. مشابهيمكن أيضًا التوصل إلى استنتاج بشأن تركيز الركيزة. ومع ذلك ، فإن المحتوى المشبع للهدف يتم تحديده نظريًا لكل مادة. مع ذلك ، سيتم احتلال جميع المراكز النشطة بواسطة الركيزة المتاحة. في هذه الحالة ، ستكون خصوصية الإنزيم قصوى ، بغض النظر عن الإضافة اللاحقة للأهداف.
مواد تنظيمية
يمكن تقسيمها إلى مثبطات ومنشطات. كلتا الفئتين مقسمة إلى غير محددة ومحددة. يشمل النوع الأخير من المنشطات الأملاح الصفراوية (للليباز في البنكرياس) وأيونات الكلوريد (لألفا أميليز) وحمض الهيدروكلوريك (للبيبسين). المنشطات غير النوعية هي أيونات المغنيسيوم التي تؤثر على الكينازات والفوسفاتازات ، والمثبطات المحددة عبارة عن ببتيدات طرفية من الإنزيمات الأولية. هذه الأخيرة هي أشكال غير نشطة من المواد. يتم تنشيطها عند انقسام الببتيدات الطرفية. تتوافق أنواعها المحددة مع كل إنزيم فردي. على سبيل المثال ، في شكل غير نشط ، يتم إنتاج التربسين في شكل التربسينوجين. يتم إغلاق مركزه النشط بواسطة سداسي ببتيد طرفي ، وهو مثبط محدد. في عملية التنشيط ، يتم فصله. نتيجة لذلك يصبح الموقع النشط للتربسين مفتوحًا. مثبطات غير محددة هي أملاح المعادن الثقيلة. على سبيل المثال ، كبريتات النحاس. إنها تثير تمسخًا لطبيعة المركبات.
تثبيط
يمكن أن تكون تنافسية. يتم التعبير عن هذه الظاهرة في ظهور تشابه بنيوي بين المانع والركيزة. هم انهمالدخول في صراع من أجل التواصل مع المركز النشط. إذا كان محتوى المانع أعلى من محتوى الركيزة ، يتم تكوين مثبط إنزيم معقد. عند إضافة مادة مستهدفة ، ستتغير النسبة. نتيجة لذلك ، سيتم إجبار المانع على الخروج. على سبيل المثال ، يعمل السكسينات كركيزة لنزعة هيدروجين السكسينات. والمثبطات هي أوكسالو أسيتات أو مالونات. تعتبر التأثيرات التنافسية من منتجات التفاعل. غالبًا ما تشبه الركائز. على سبيل المثال ، بالنسبة للجلوكوز 6 فوسفات ، يكون المنتج هو الجلوكوز. ستكون الركيزة عبارة عن جلوكوز 6 فوسفات. لا يعني التثبيط غير التنافسي وجود تشابه بنيوي بين المواد. يمكن لكل من المانع والركيزة الارتباط بالإنزيم في نفس الوقت. في هذه الحالة ، يتم تكوين مركب جديد. وهو مثبط مركب إنزيم الركيزة. أثناء التفاعل ، يتم حظر المركز النشط. ويرجع ذلك إلى ارتباط المثبط بالموقع التحفيزي للتيار المتردد. مثال على ذلك هو أوكسيديز السيتوكروم. بالنسبة لهذا الإنزيم ، يعمل الأكسجين كركيزة. أملاح حمض الهيدروسيانيك هي مثبطات السيتوكروم أوكسيديز.
تنظيم خيفي
في بعض الحالات ، بالإضافة إلى المركز النشط الذي يحدد خصوصية الإنزيم ، هناك رابط آخر. إنه مكون خيفي. إذا ارتبط المنشط الذي يحمل نفس الاسم به ، تزداد كفاءة الإنزيم. إذا تفاعل المانع مع المركز الخيفي ، فإن نشاط المادة ينخفض وفقًا لذلك. على سبيل المثال ، adenylate cyclase وجوانيلات سيكليز هي إنزيمات مع تنظيم النوع الخيفي.
