تحدث ملايين التفاعلات الكيميائية في خلية أي كائن حي. كل واحد منهم له أهمية كبيرة ، لذلك من المهم الحفاظ على سرعة العمليات البيولوجية على مستوى عال. يتم تحفيز كل تفاعل تقريبًا بواسطة الإنزيم الخاص به. ما هي الانزيمات؟ ما هو دورهم في القفص؟
إنزيمات. التعريف
مصطلح "إنزيم" مشتق من اللاتينية fermentum - leaven. قد يطلق عليهم أيضًا الإنزيمات ، من الإنزيم اليوناني "في الخميرة".
الإنزيمات عبارة عن مواد نشطة بيولوجيًا ، لذا فإن أي تفاعل يحدث في الخلية لا يمكنه الاستغناء عن مشاركتها. تعمل هذه المواد كمحفزات. وبناءً على ذلك ، فإن أي إنزيم له خاصيتان رئيسيتان:
1) يسرع الإنزيم من التفاعل الكيميائي الحيوي ، لكنه لا يستهلك.
2) قيمة ثابت التوازن لا تتغير ، لكنها تسرع فقط في تحقيق هذه القيمة.
الإنزيمات تسرع التفاعلات الكيميائية الحيوية بألف ، وفي بعض الحالات مليون مرة. هذا يعني أنه في حالة عدم وجود جهاز إنزيمي ، ستتوقف جميع العمليات داخل الخلايا عمليًا ، وتموت الخلية نفسها.لذلك فإن دور الإنزيمات كمواد فعالة بيولوجيا كبير.
يسمح لك تنوع الإنزيمات بتنويع تنظيم التمثيل الغذائي للخلايا. في أي سلسلة من التفاعلات ، تشارك العديد من الإنزيمات من مختلف الفئات. المحفزات البيولوجية انتقائية للغاية بسبب التشكل المحدد للجزيء. نظرًا لأن الإنزيمات في معظم الحالات تكون ذات طبيعة بروتينية ، فهي في هيكل ثلاثي أو رباعي. هذا ما يفسر مرة أخرى من خلال خصوصية الجزيء.
وظائف الانزيمات في الخلية
المهمة الرئيسية للإنزيم هي تسريع التفاعل المقابل. أي سلسلة من العمليات ، من تحلل بيروكسيد الهيدروجين إلى تحلل السكر ، تتطلب وجود محفز بيولوجي.
يتم تحقيق الأداء السليم للإنزيمات من خلال خصوصية عالية لركيزة معينة. هذا يعني أن المحفز يمكنه فقط تسريع تفاعل معين دون تفاعل آخر ، حتى لو كان مشابهًا جدًا. وفقًا لدرجة الخصوصية ، يتم تمييز مجموعات الإنزيمات التالية:
1) إنزيمات ذات خصوصية مطلقة ، عندما يتم تحفيز تفاعل واحد فقط. على سبيل المثال ، يقوم الكولاجين بتكسير الكولاجين و المالتوز يكسر المالتوز.
2) إنزيمات ذات خصوصية نسبية. يتضمن ذلك المواد التي يمكن أن تحفز فئة معينة من التفاعلات ، مثل الانقسام المائي.
يبدأ عمل المحفز الحيوي من لحظة ربط مركزه النشط بالركيزة. في هذه الحالة ، يتحدث المرء عن تفاعل تكميلي مثل القفل والمفتاح.يشير هذا إلى التطابق الكامل لشكل المركز النشط مع الركيزة ، مما يجعل من الممكن تسريع التفاعل.
الخطوة التالية هي رد الفعل نفسه. تزداد سرعته بسبب عمل المركب الأنزيمي. في النهاية نحصل على إنزيم مرتبط بمنتجات التفاعل
المرحلة النهائية هي فصل نواتج التفاعل عن الإنزيم ، وبعد ذلك يصبح المركز النشط خاليًا مرة أخرى للعمل التالي.
بشكل تخطيطي يمكن كتابة عمل الانزيم في كل مرحلة على النحو التالي:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P حيث S هو الركيزة ، E هو الإنزيم ، و P هو المنتج.
تصنيف الانزيمات
في جسم الإنسان ، يمكنك أن تجد كمية هائلة من الإنزيمات. تم تنظيم كل المعرفة حول وظائفهم وعملهم ، ونتيجة لذلك ، ظهر تصنيف واحد ، بفضله يسهل تحديد الغرض من هذا المحفز أو ذاك. فيما يلي الفئات الست الرئيسية من الإنزيمات ، بالإضافة إلى أمثلة لبعض المجموعات الفرعية.
أوكسيدوريدوكتاس
إنزيمات هذه الفئة تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال. هناك 17 مجموعة فرعية في المجموع. عادة ما تحتوي أوكسيدوروكتازات على جزء غير بروتيني ، يتم تمثيله بفيتامين أو هيم.
المجموعات الفرعية التالية غالبًا ما توجد بين الأكسدة الخيطية:
أ) ديهيدروجينازات. تتكون الكيمياء الحيوية لأنزيمات نازعة الهيدروجين في القضاء على ذرات الهيدروجين ونقلها إلى ركيزة أخرى. غالبًا ما توجد هذه المجموعة الفرعية في تفاعلات الجهاز التنفسي ،البناء الضوئي. يحتوي تكوين نازعة الهيدروجين بالضرورة على أنزيم في شكل NAD / NADP أو بروتينات فلافوبروتينات FAD / FMN. غالبًا ما توجد أيونات معدنية. تشمل الأمثلة إنزيمات مثل اختزال السيتوكروم ، ونزعة هيدروجين البيروفات ، ونزعة هيدروجين الأيزوسيترات ، والعديد من إنزيمات الكبد (نازعة هيدروجين اللاكتات ، ونزعة هيدروجين الجلوتامات ، وما إلى ذلك).
ب) أوكسيديز. يحفز عدد من الإنزيمات إضافة الأكسجين إلى الهيدروجين ، ونتيجة لذلك يمكن أن تكون نواتج التفاعل عبارة عن ماء أو بيروكسيد الهيدروجين (H20 ، H2 0 2). أمثلة على الإنزيمات: أوكسيديز السيتوكروم ، التيروزيناز.
ج) إنزيمات البيروكسيدات والكتلاز هي إنزيمات تحفز تكسير H2O2في الأكسجين والماء.
د) الأوكسجين. تعمل هذه المحفزات الحيوية على تسريع إضافة الأكسجين إلى الركيزة. هيدروكسيلاز الدوبامين هو أحد الأمثلة على هذه الإنزيمات.
2. نقلات.
مهمة إنزيمات هذه المجموعة هي نقل الجذور من المادة المانحة إلى المادة المتلقية.
أ) ميثيل ترانسفيراز. إن إنزيمات ميثيل ترانسفيرازات الحمض النووي هي الإنزيمات الرئيسية التي تتحكم في عملية تكرار الحمض النووي. تلعب مثيلة النيوكليوتيدات دورًا مهمًا في تنظيم وظيفة الحمض النووي.
ب) ناقلات الأسيل. تقوم إنزيمات هذه المجموعة الفرعية بنقل مجموعة الأسيل من جزيء إلى آخر. أمثلة على ترانسفيرازات الأسيل: ليسيثينكوليسترول أسيل ترانسفيراز (ينقل مجموعة وظيفية من الأحماض الدهنية إلى الكوليسترول) ، ليسوفوسفاتيديل كولين أسيل ترانسفيراز (يتم نقل مجموعة الأسيل إلى ليسوفوسفاتيديل كولين).
ج) إنزيمات ناقلات الأمين هي إنزيمات تشارك في تحويل الأحماض الأمينية.أمثلة على الإنزيمات: alanine aminotransferase ، الذي يحفز تخليق الألانين من البيروفات والغلوتامات عن طريق نقل المجموعة الأمينية.
د) ناقلات فسفوتو. تحفز إنزيمات هذه المجموعة الفرعية إضافة مجموعة الفوسفات. اسم آخر لـ phosphotransferases ، kinases ، هو أكثر شيوعًا. ومن الأمثلة على ذلك إنزيمات مثل hexokinases و aspartate kinases ، التي تضيف بقايا الفسفور إلى hexoses (غالبًا الجلوكوز) وإلى حمض الأسبارتيك ، على التوالي.
3. Hydrolase هي فئة من الإنزيمات التي تحفز انقسام الروابط في الجزيء ، تليها إضافة الماء. المواد التي تنتمي إلى هذه المجموعة هي الإنزيمات الرئيسية للهضم.
أ) استرات - كسر الروابط الأثيري. مثال على ذلك الليباز ، الذي يكسر الدهون.
ب) Glycosidases. تتكون الكيمياء الحيوية لإنزيمات هذه السلسلة من تدمير روابط الجليكوسيد للبوليمرات (السكريات المتعددة والسكريات قليلة الكثافة). أمثلة: الأميليز ، السكراز ، المالتاز.
ج) الببتيدات هي إنزيمات تحفز تكسير البروتينات إلى أحماض أمينية. تشمل الببتيدات الإنزيمات مثل البيبسين ، التربسين ، الكيموتريبسين ، الكاربوكسي ببتيداز.
د) Amidases - تقسم روابط الأميد. أمثلة: الأرجيناز ، اليورياز ، الجلوتاميناز ، إلخ. العديد من إنزيمات الأميداز تحدث في دورة الأورنيثين.
4. اللييز هي إنزيمات مشابهة في وظيفتها للهيدروليسات ، ومع ذلك ، لا يتم استهلاك الماء أثناء انقسام الروابط في الجزيئات. تحتوي إنزيمات هذه الفئة دائمًا على جزء غير بروتيني ، على سبيل المثال ، في شكل فيتامينات B1 أو B6.
أ) ديكاربوكسيلاس. تعمل هذه الإنزيمات على رابطة سي سي. الأمثلةبمثابة الجلوتامات ديكاربوكسيلاز أو بيروفات ديكاربوكسيلاز.
b) إنزيمات الهيدرات ونزعات الماء هي إنزيمات تحفز تفاعل انقسام روابط C-O.
ج) Amidine-lyases - تدمير روابط C-N. مثال: أرجينين سكسينات لياز.
د) P-O لياز. هذه الإنزيمات ، كقاعدة عامة ، تشق مجموعة الفوسفات من مادة الركيزة. مثال: إنزيم أدينيلات
تعتمد الكيمياء الحيوية للإنزيمات على بنيتها
يتم تحديد قدرات كل إنزيم من خلال هيكله الفردي والفريد. الإنزيم هو أولاً وقبل كل شيء بروتين ، ويلعب هيكله ودرجة طيه دورًا حاسمًا في تحديد وظيفته.
يتميز كل محفز حيوي بوجود مركز نشط ، والذي بدوره ينقسم إلى عدة مجالات وظيفية مستقلة:
1) المركز التحفيزي هو منطقة خاصة من البروتين ، يتم من خلالها ربط الإنزيم بالركيزة. اعتمادًا على شكل جزيء البروتين ، يمكن أن يتخذ المركز الحفاز مجموعة متنوعة من الأشكال ، والتي يجب أن تلائم الركيزة بنفس طريقة قفل المفتاح. يفسر مثل هذا الهيكل المعقد سبب وجود البروتين الإنزيمي في حالة ثالثة أو رباعي.
2) مركز الامتزاز - بمثابة "حامل". هنا ، أولاً وقبل كل شيء ، هناك علاقة بين جزيء الإنزيم وجزيء الركيزة. ومع ذلك ، فإن الروابط التي شكلها مركز الامتزاز ضعيفة للغاية ، مما يعني أن التفاعل التحفيزي يمكن عكسه في هذه المرحلة.
3) يمكن تحديد موقع مراكز Allostericفي الموقع النشط ، وعلى كامل سطح الإنزيم ككل. وظيفتها هي تنظيم عمل الإنزيم. يحدث التنظيم بمساعدة جزيئات المثبط وجزيئات المنشط.
بروتينات المنشط ، المرتبطة بجزيء الإنزيم ، تسرع عملها. على العكس من ذلك ، تمنع المثبطات النشاط التحفيزي ، ويمكن أن يحدث هذا بطريقتين: إما أن يرتبط الجزيء بموقع التباين في منطقة الموقع النشط للإنزيم (تثبيط تنافسي) ، أو أنه يرتبط بمنطقة أخرى من البروتين (تثبيط غير تنافسي). يعتبر التثبيط التنافسي أكثر فعالية. بعد كل شيء ، هذا يغلق مكان ربط الركيزة بالإنزيم ، وهذه العملية ممكنة فقط في حالة المصادفة شبه الكاملة لشكل جزيء المانع والمركز النشط.
غالبًا ما يتكون الإنزيم ليس فقط من الأحماض الأمينية ، ولكن أيضًا من المواد العضوية وغير العضوية الأخرى. وفقًا لذلك ، يتم عزل إنزيم - جزء البروتين ، والإنزيم - الجزء العضوي ، والعامل المساعد - الجزء غير العضوي. يمكن تمثيل الإنزيم المساعد بالكربوهيدرات والدهون والأحماض النووية والفيتامينات. في المقابل ، غالبًا ما يكون العامل المساعد هو أيونات معدنية مساعدة. يتم تحديد نشاط الإنزيمات من خلال هيكلها: المواد الإضافية التي تتكون منها التركيبة تغير الخصائص التحفيزية. أنواع مختلفة من الإنزيمات هي نتيجة مزيج من جميع عوامل التكوين المعقدة المذكورة أعلاه.
تنظيم الانزيمات
الإنزيمات كمواد نشطة بيولوجيا ليست ضرورية دائمًا للجسم. الكيمياء الحيوية للإنزيمات يمكن أن تضر بالخلية الحية في حالة التحفيز المفرط. لمنع الآثار الضارة للإنزيمات على الجسم ، من الضروري تنظيم عملها بطريقة ما.
ت. نظرًا لأن الإنزيمات ذات طبيعة بروتينية ، فمن السهل تدميرها في درجات الحرارة العالية. عملية التمسخ قابلة للعكس ، لكنها يمكن أن تؤثر بشكل كبير على عمل المواد.
يلعب الأس الهيدروجيني أيضًا دورًا كبيرًا في التنظيم. لوحظ أعلى نشاط للإنزيمات ، كقاعدة عامة ، عند قيم الأس الهيدروجيني المحايدة (7.0-7.2). هناك أيضًا إنزيمات تعمل فقط في بيئة حمضية أو في بيئة قلوية فقط. لذلك ، في الجسيمات الخلوية ، يتم الحفاظ على درجة حموضة منخفضة ، حيث يكون نشاط الإنزيمات المتحللة للماء هو الحد الأقصى. إذا دخلوا عن طريق الخطأ إلى السيتوبلازم ، حيث تكون البيئة بالفعل أقرب إلى الحياد ، سينخفض نشاطهم. تعتمد هذه الحماية من "الأكل الذاتي" على خصائص عمل الإنزيمات المائية.
وتجدر الإشارة إلى أهمية الإنزيم المساعد والعامل المساعد في تكوين الإنزيمات. يؤثر وجود الفيتامينات أو أيونات المعادن بشكل كبير على عمل بعض الإنزيمات المحددة.
تسمية الانزيم
عادةً ما يتم تسمية جميع إنزيمات الجسم اعتمادًا على انتمائها إلى أي فئة من الفئات ، وكذلك على الركيزة التي تتفاعل معها. في بعض الأحيان ، وفقًا للتسمية المنهجية ، لا يتم استخدام ركيزة واحدة ، ولكن ركيزتين في الاسم.
أمثلة لأسماء بعض الإنزيمات:
- إنزيمات الكبد: اللاكتاتديهيدروجينيز ، نازعة هيدروجين الجلوتامات.
- الاسم المنهجي الكامل للإنزيم: lactate-NAD + -oxidoreduct-ase.
هناك أيضًا أسماء تافهة لا تلتزم بقواعد التسمية. ومن الأمثلة على ذلك إنزيمات الجهاز الهضمي: التربسين ، كيموتربسين ، البيبسين.
عملية تركيب الإنزيم
يتم تحديد وظائف الإنزيمات على المستوى الجيني. نظرًا لأن الجزيء عبارة عن بروتين إلى حد كبير ، فإن تركيبه يكرر بالضبط عمليات النسخ والترجمة.
يحدث تخليق الإنزيمات وفقًا للمخطط التالي. أولاً ، تتم قراءة المعلومات حول الإنزيم المطلوب من DNA ، ونتيجة لذلك يتم تكوين mRNA. يرمز Messenger RNA لجميع الأحماض الأمينية التي يتكون منها الإنزيم. يمكن أن يحدث تنظيم الإنزيمات أيضًا على مستوى الحمض النووي: إذا كان ناتج التفاعل المحفز كافياً ، يتوقف نسخ الجينات والعكس صحيح ، إذا كانت هناك حاجة لمنتج ، يتم تنشيط عملية النسخ.
بعد دخول mRNA إلى سيتوبلازم الخلية ، تبدأ المرحلة التالية - الترجمة. على ريبوسومات الشبكة الإندوبلازمية ، يتم تصنيع سلسلة أولية ، تتكون من أحماض أمينية متصلة بواسطة روابط ببتيدية. ومع ذلك ، فإن جزيء البروتين في الهيكل الأساسي لا يمكنه أداء وظائفه الأنزيمية بعد.
يعتمد نشاط الإنزيمات على بنية البروتين. في نفس ER ، يحدث التواء البروتين ، ونتيجة لذلك تتشكل الهياكل الثانوية الأولى ثم الثالثة. يتوقف تخليق بعض الإنزيمات بالفعل في هذه المرحلة ، ومع ذلك ، لتنشيط النشاط التحفيزي ، غالبًا ما يكون ذلك ضروريًاإضافة الإنزيم والعامل المساعد.
في مناطق معينة من الشبكة الإندوبلازمية ، يتم إرفاق المكونات العضوية للإنزيم: السكريات الأحادية ، والأحماض النووية ، والدهون ، والفيتامينات. لا تستطيع بعض الإنزيمات العمل بدون وجود أنزيم.
يلعب العامل المساعد دورًا مهمًا في تكوين البنية الرباعية للبروتين. تتوفر بعض وظائف الإنزيمات فقط عندما يصل البروتين إلى تنظيم المجال. لذلك ، فإن وجود بنية رباعية مهم جدًا بالنسبة لهم ، حيث يكون رابط التوصيل بين العديد من كريات البروتين عبارة عن أيون معدني.
أشكال متعددة من الإنزيمات
هناك حالات يكون فيها من الضروري وجود العديد من الإنزيمات التي تحفز نفس التفاعل ، ولكنها تختلف عن بعضها البعض في بعض المعايير. على سبيل المثال ، يمكن أن يعمل الإنزيم عند 20 درجة ، ولكن عند درجة 0 لن يكون قادرًا على أداء وظائفه. ماذا يجب أن يفعل الكائن الحي في مثل هذه الحالة عند درجات حرارة محيطة منخفضة؟
يمكن حل هذه المشكلة بسهولة عن طريق وجود العديد من الإنزيمات في وقت واحد ، مما يؤدي إلى تحفيز نفس التفاعل ، ولكن يعمل في ظل ظروف مختلفة. هناك نوعان من أشكال الإنزيمات المتعددة:
- الإنزيمات. يتم ترميز هذه البروتينات بواسطة جينات مختلفة ، تتكون من أحماض أمينية مختلفة ، لكنها تحفز نفس التفاعل.
- صيغ الجمع الحقيقية. يتم نسخ هذه البروتينات من نفس الجين ، ولكن يتم تعديل الببتيدات على الريبوسومات. الناتج هو عدة أشكال من نفس الإنزيم.
بنتيجة لذلك ، يتكون النوع الأول من الأشكال المتعددة على المستوى الجيني ، بينما يتكون النوع الثاني على مستوى ما بعد الترجمة.
أهمية الإنزيمات
يتم تقليل استخدام الإنزيمات في الطب إلى إطلاق أدوية جديدة ، تكون فيها المواد بكميات مناسبة بالفعل. لم يجد العلماء بعد طريقة لتحفيز تخليق الإنزيمات المفقودة في الجسم ، لكن الأدوية اليوم متوفرة على نطاق واسع والتي يمكن أن تعوض مؤقتًا نقصها.
تحفز الإنزيمات المختلفة في الخلية مجموعة متنوعة من التفاعلات التي تحافظ على الحياة. أحد هذه الإنزيمات ممثلون لمجموعة نوكليازات: نوكليازات داخلية و نوكليازات خارجية. مهمتهم هي الحفاظ على مستوى ثابت من الأحماض النووية في الخلية ، وإزالة تلف الحمض النووي والحمض النووي الريبي.
لا تنس ظاهرة مثل تخثر الدم. كونها تدبيرًا فعالًا للحماية ، تخضع هذه العملية لسيطرة عدد من الإنزيمات. العامل الرئيسي هو الثرومبين ، الذي يحول البروتين الخامل الفيبرينوجين إلى الفيبرين النشط. تخلق خيوطه نوعًا من الشبكة التي تسد موقع تلف الأوعية الدموية ، وبالتالي تمنع فقدان الدم المفرط.
تستخدم الإنزيمات في صناعة النبيذ ، والتخمير ، والحصول على العديد من منتجات الألبان المخمرة. يمكن استخدام الخميرة لإنتاج الكحول من الجلوكوز ، لكن مستخلص منه كافٍ لتدفق ناجح لهذه العملية.
حقائق مثيرة للاهتمام لم تكن تعرفها
- جميع إنزيمات الجسم لها كتلة ضخمة - من 5000 إلى1000000 نعم. هذا بسبب وجود البروتين في الجزيء. للمقارنة: الوزن الجزيئي للجلوكوز هو 180 دا ، وثاني أكسيد الكربون 44 دا فقط.
- حتى الآن ، تم اكتشاف أكثر من 2000 إنزيم تم العثور عليها في خلايا الكائنات الحية المختلفة. ومع ذلك ، فإن معظم هذه المواد لم يتم فهمها بالكامل بعد.
- يُستخدم نشاط الإنزيم لإنتاج منظفات غسيل فعالة. هنا ، تؤدي الإنزيمات نفس الدور الذي تؤديه في الجسم: فهي تكسر المادة العضوية ، وتساعد هذه الخاصية في محاربة البقع. يوصى باستخدام مسحوق غسيل مشابه عند درجة حرارة لا تزيد عن 50 درجة ، وإلا فقد تحدث عملية التمسخ.
- وفقًا للإحصاءات ، يعاني 20٪ من الأشخاص حول العالم من نقص في أي من الإنزيمات.
- عُرفت خصائص الإنزيمات لفترة طويلة جدًا ، ولكن فقط في عام 1897 أدرك الناس أنه لا يمكن استخدام الخميرة نفسها ، ولكن المستخلص من خلاياهم لتخمير السكر وتحويله إلى كحول.
